Шрайбер, С.Л. Взгляд химической биологии на биоактивные малые молекулы и подход на основе связующих веществ для соединения биологии с точными лекарствами. Иср. Дж. Хим. 5952–59 (2019).
Гарлик, Дж. М. и Мапп, А. К. Селективная модуляция динамических белковых комплексов. Клеточная хим. Биол. 27986–997 (2020).
Чаттопадхай, Г. и Варадараджан, Р. Простое измерение стабильности белка и кинетики сворачивания с использованием нанодифференциального сканирующего флуориметра. Белковая наука. 281127–1134 (2019).
Гринфилд, Нью-Джерси. Использование собранного кругового дихроизма в зависимости от температуры для определения термодинамики разворачивания и связывания белков. Нат. Протокол. 12527–2535 (2006).
Фрейре, Э. Дифференциальная сканирующая калориметрия. Методы Мол. Биол. 40191–218 (1995).
Ацавапрани Б., Старк К.Д., Сунден Ф., Томпсон С. и Фордайс П.М. Основы функционирования: количественные и масштабируемые подходы к измерению стабильности белков. Сотовая система. 12547–560 (2021).
Пантолиано, MW и др. Миниатюрные анализы термического сдвига высокой плотности как общая стратегия открытия лекарств. Дж. Биомол. Экран. 6429–440 (2001).
Семисотнов Г.В. и др. Исследование промежуточного состояния «расплавленная глобула» при сворачивании белка с помощью гидрофобного флуоресцентного зонда. Биополимеры 31119–128 (1991).
Симеонов А. Последние разработки в использовании дифференциальной сканирующей флюорометрии для обнаружения и характеристики белков и малых молекул. Экспертное мнение. Препарат Дисков. 81071–1082 (2013).
Гао К., Орлеманс Р. и Гроувс М.Р. Теория и применение дифференциальной сканирующей флуориметрии на ранней стадии открытия лекарств. Биофиз. Преподобный. 1285–104 (2020).
Битер А.Б., де ла Пенья А.Х., Тапар Р., Лин Дж.З. и Филлипс К.Дж. DSF руководил рефолдингом как новым методом производства белка. наук. Представитель 618906 (2016).
Ли М.Э., Доу X., Чжу Ю. и Филлипс К.Дж. Рефолдинг белков из телец включения с использованием рефолдинга белков под контролем дифференциальной сканирующей флуориметрии (DGR) и сети Melttraceur. Курс. Протокол. Мол. Биол. 125е78 (2019).
Ристич М., Роза Н., Сибрук С.А. и Ньюман Дж. Скрининг составов методом дифференциальной сканирующей флуориметрии: как часто это работает? Акта Кристаллогр. Ф 711359–1364 (2015).
Чари, А. и др. ProteoPlex: оптимизация стабильности макромолекулярных комплексов путем разреженного матричного скрининга химического пространства. Нат. Методы 12859–865 (2015).
Ахмед С., Бхасин М., Манджунат К. и Варадараджан Р. Прогнозирование вклада специфичных остатков в связывание и термическую стабильность с использованием дисплея на поверхности дрожжей. Передний. Мол. Биология. 8800819 (2021).
Мензен Т. и Фрисс В. Высокопроизводительный анализ температуры плавления моноклональных антител методом дифференциальной сканирующей флуориметрии в присутствии поверхностно-активных веществ. Дж. Фарм. наук. 102415–428 (2013).
Ву, Т. и др. Три важных ресурса для улучшения экспериментов по дифференциальной сканирующей флуориметрии (DSF). Препринт на bioRxiv https://doi.org/10.1101/2020.03.22.002543 (2020).
Александров А.И., Милени М., Чиен, ЭЙТ, Хансон, М.А. и Стивенс, Р.С. Микромасштабный флуоресцентный анализ термостабильности мембранных белков. Состав 16351–359 (2008).
Ихмельс, Х. Красители в современной органической химии. Beilstein J. Org. 152798–2800 (2019).
Конделло, К. и др. Структурная гетерогенность и межсубъектная изменчивость Aβ при семейной и спорадической болезни Альцгеймера. Учеб. Натл Акад. Знать США https://doi.org/10.1073/pnas.1714966115 (2018).
Кунеманн, Массачусетс и др. Историческая доступная коллекция синтетических красителей Уивера: хемоинформатический анализ. хим. наук. 84334–4339 (2017).
Адаптивный к белкам обозреватель данных DSF. блестящие приложения https://padsfdyes.shinyapps.io/Exp1243_heatmap_cache/ (2024).
Гествицки, Дж. Дай, визуальный протокол скрининга. Зенодо https://doi.org/10.5281/zenodo.100231977 (2024).
Скьявина М., Понториеро Л., Уверский В.Н., Фелли И.С. и Пьераттелли Р. Очень гибкие неупорядоченные области белка нуклеокапсида N SARS-CoV-2 в конструкции из 1–248 остатков: резонансные назначения, специфичные для последовательности. посредством ЯМР. Биомол. Назначение ЯМР. 15219–227 (2021).
Гири Р. и др. Понимание COVID-19 посредством сравнительного анализа темных протеомов SARS-CoV-2, SARS человека и SARS-подобных коронавирусов летучих мышей. Клетка. Мол. Наука о жизни. 781655–1688 (2021).
Кубук Дж. и др. Белок нуклеокапсида SARS-CoV-2 является динамичным, неупорядоченным и разделяется по фазам с РНК. Нат. Общий. 121936 (2021).
Ван, С. и др. Направление на разделение фаз жидкость-жидкость нуклеокапсидного белка SARS-CoV-2 способствует врожденному противовирусному иммунитету за счет повышения активности MAVS. Нат. Клеточная Биол. 23718–732 (2021).
Крафчикова П., Силхан Дж., Ненка Р. и Бура Э. Структурный анализ метилтрансферазного комплекса SARS-CoV-2, участвующего в создании кэпа РНК, связанного с синефунгином. Нат. Общий. 113717 (2020).
Лин, С. и др. Кристаллическая структура nsp10 SARS-CoV-2, связанного с доменом nsp14-ExoN, демонстрирует экзорибонуклеазу, обладающую как структурной, так и функциональной целостностью. Нуклеиновые кислоты Рез. 495382–5392 (2021).
Ёшимото, Ф.К. Белки тяжелого острого респираторного синдрома коронавируса-2 (SARS CoV-2 или n-COV19), причины COVID-19. Протеин Дж. 39198–216 (2020).
Фу, З. и др. Сложная структура GRL0617 и SARS-CoV-2 PLpro открывает горячую точку для поиска противовирусных препаратов. Нат. Общий. 12488 (2021).
Шуллер М. и др. Связывание фрагмента с макродоменом Nsp3 SARS-CoV-2 выявлено посредством кристаллографического скрининга и компьютерного докинга. наук. Адв. 7eabf8711 (2021).
Вирди, Р.С. и др. Открытие лекарствоподобных лигандов для домена Mac1 SARS-CoV-2 Nsp3. SLAS Дисков. https://doi.org/10.1177/2472555220960428 (2020).
Гахбауэр С. и др. Итеративный вычислительный дизайн и кристаллографический скрининг идентифицируют мощные ингибиторы, нацеленные на макродомен Nsp3 SARS-CoV-2. Учеб. Натл Акад. Знать США 120e2212931120 (2023).
Гествицки, Дж. Data_S2_dye_screening_results. Зенодо https://doi.org/10.5281/zenodo.10028692 (2023).
Миларди Д., Ла Роза К. и Грассо Д. Расширенный теоретический анализ необратимого термического разворачивания белков. Биофиз. хим. 52183–189 (1994).
Майерс, Дж. К., Пейс, К. Н. и Шольц, Дж. М. Значения денатурирующего m и изменения теплоемкости: связь с изменениями в доступных поверхностных участках разворачивания белка. Белковая наука. 42138–2148 (1995).
Рис, Д.К. и Робертсон, А.Д. Некоторые термодинамические последствия для термостабильности белков. Белковая наука. 101187–1194 (2001).
Левин З.Г. и Уокер С. Биохимия трансферазы O-GlcNAc: какие функции делают ее незаменимой в клетках млекопитающих? Анну. Преподобный Биохим. 85631–657 (2016).
Алтин, М.Г. и др. Мощные макроциклические пептиды De Novo, которые ингибируют трансферазу O-GlcNAc по аллостерическому механизму. Энджью. хим. Межд. Эд. англ. 62e202215671 (2022).
Гествицки, Дж. Дополнительная таблица S2_protein_screening_conditions. Зенодо https://doi.org/10.5281/zenodo.10480848 (2024).
Карпентер, А. Визуализация и анализ белков в Python. Середина https://towardsdatascience.com/visualizing-and-analyzing-proteins-in-python-bd99521ccd (2021).
Добро пожаловать на проверку красителей UCSF. блестящие приложения https://ucsfdyescreens.shinyapps.io/home/ (2024).
Гествицки, Дж. Данные S3_dye_screen_results_raw_data. Зенодо https://doi.org/10.5281/zenodo.10028702 (2023).
тайаву. taiawu/dsfworld: веб-сайт DSFworld ShinyApp. Зенодо https://doi.org/10.5281/zenodo.8432909 (2023).
2024-05-14 00:00:00
1715754403
#Белковоадаптивная #дифференциальная #сканирующая #флуориметрия #использованием #конформационночувствительных #красителей
